ساختار دوم پروتئین: نقشهای از پیچوخمهای مولکولی
پروتئینها: از زنجیرهی خطی تا ساختار سهبعدی
برای درک ساختار دوم، ابتدا باید بدانیم پروتئینها چیستند. تصور کنید یک پروتئین مانند یک گردنبند بسیار طولانی از مهرههای رنگی است. هر مهره، یک اسید آمینه۴ است. بدن شما این زنجیرهی خطی اسیدهای آمینه را میسازد. اما برای اینکه این گردنبند بتواند کار خاصی انجام دهد (مثلاً مانند یک آنزیم۵ عمل کند)، باید از حالت خطی خارج شده و به یک شکل سهبعدی خاص تا بخورد. این فرآیند "تاشدگی پروتئین" نام دارد. ساختار دوم، اولین قدم در تشکیل این شکل سهبعدی پیچیده است.
مارپیچ آلفا: نردبان پروتئینی پیچخورده
یکی از متداولترین الگوها در ساختار دوم، مارپیچ آلفا است. این ساختار شبیه یک نردبان انعطافپذیر است که به دور خود پیچیده است. در این مارپیچ، زنجیرهی اصلی پروتئین به شکل یک مارپیچ راستگرد به دور خود میچرخد.
پایداری این ساختار به دلیل تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه $\ce{C=O}$ (کربونیل) یک اسید آمینه و گروه $\ce{N-H}$ (آمین) اسید آمینهای است که به طور معمول، چهار مهره بعد از آن در زنجیره قرار دارد. این الگوی تکراری از پیوندهای هیدروژنی، یک ستون محکم در مرکز مارپیچ ایجاد میکند. در هر دور کامل از مارپیچ آلفا، به طور میانگین 3.6 اسید آمینه وجود دارد.
| ویژگی | مارپیچ آلفا | صفحهی بتا |
|---|---|---|
| شکل کلی | میلهای پیچخورده و فشرده | صفحهای تاخورده و چینخورده |
| پیوندهای هیدروژنی | در امتداد محور مارپیچ و درون یک زنجیره | بین زنجیرههای مجاور (یا بخشهای مجاور یک زنجیره) |
| اسیدهای آمینه در هر دور | 3.6 | 2 |
| مثال پروتئینی | کراتین۷ (مو و ناخن) | ابریشم۸ |
صفحهی بتا: صفحات چینخوردهی پروتئینی
در مقابل مارپیچهای فشرده، ساختار صفحهی بتا قرار دارد که شبیه یک نوار تاخورده یا "آکاردئون" مولکولی است. در این ساختار، بخشهایی از زنجیرهی پلیپپتید کاملاً کشیده شده و در کنار یکدیگر قرار میگیرند تا یک ساختار ورقمانند را تشکیل دهند.
این بخشهای کشیده شده "رشتهها"۹ نامیده میشوند. پیوندهای هیدروژنی بین گروههای $\ce{C=O}$ و $\ce{N-H}$ در رشتههای مجاور، این صفحه را پایدار میکنند. صفحههای بتا میتوانند به دو صورت موازی۱۰ و پادموازی۱۱ تشکیل شوند که جهت قرارگیری رشتهها در کنار هم در آنها متفاوت است.
ساختار دوم در عمل: از موی شما تا ابریشم عنکبوت
این ساختارهای به ظاهر ساده، مسئول خواص شگفتانگیز بسیاری از مواد بیولوژیکی هستند. پروتئین کراتین که بخش اصلی مو، ناخن و پوست را تشکیل میدهد، مملو از مارپیچهای آلفا است. این مارپیچها به کراتین خاصیت کشسانی و استحکام میدهند. وقتی شما یک تار مو را میکشید، مارپیچهای آلفا کمی باز میشوند و وقتی رها میکنید، به حالت اول برمیگردند.
در طرف مقابل، پروتئینهای تشکیلدهندهی ابریشم، بهویژه ابریشم تولیدشده توسط کرم ابریشم و عنکبوت، غنی از صفحههای بتا هستند. آرایش منظم و گستردهی صفحههای بتا در کنار هم، باعث میشود ابریشم فوقالعاده محکم و در عین حال انعطافپذیر باشد. این استحکام به قدری است که ابریشم عنکبوت، وزنبهوزن، از فولاد قویتر است!
اشتباهات رایج و پرسشهای مهم
خیر. نوع ساختار دوم که تشکیل میشود به توالی اسیدهای آمینه بستگی دارد. برخی اسیدهای آمینه تمایل بیشتری به قرارگیری در مارپیچ آلفا (مانند آلانین و لوسین) و برخی دیگر ترجیح میدهند در صفحههای بتا باشند (مانند والین و ایزولوسین). پرولین۱۲، به دلیل ساختار حلقهای منحصر به فردش، معمولاً "خردکنندهی مارپیچ" نامیده میشود زیرا باعث خمش در زنجیره و شکستن مارپیچ آلفا میگردد.
خیر. اگرچه این دو فراوانترین و شناختهشدهترینها هستند، اما ساختارهای دوم دیگری نیز وجود دارند، مانند پیچها۱۳ و حلقههای بیقاعده۱۴. پیچها معمولاً جهت زنجیره را تغییر میدهند و حلقههای بیقاعده بخشهایی هستند که الگوی تکراری مشخصی ندارند اما ممکن است برای عملکرد پروتئین حیاتی باشند.
پیوندهای هیدروژنی نسبت به گرما و تغییرات شیمیایی حساس هستند. وقتی یک پروتئین حرارت ببیند (مثلاً هنگام پختن تخممرغ)، این پیوندها میشکنند. این امر باعث از دست رفتن ساختار دوم و در نهایت از بین رفتن شکل سهبعدی طبیعی پروتئین میشود. به این فرآیند دناتوره شدن۱۵ میگویند که معمولاً غیرقابل برگشت است و عملکرد پروتئین را از بین میبرد.
پاورقی
۱ ساختار دوم پروتئین (Protein Secondary Structure)
۲ مارپیچ آلفا (Alpha Helix)
۳ صفحهی بتا (Beta Sheet)
۴ اسید آمینه (Amino Acid)
۵ آنزیم (Enzyme)
۶ پیوند هیدروژنی (Hydrogen Bond)
۷ کراتین (Keratin)
۸ ابریشم (Silk Fibroin)
۹ رشتهها (Strands)
۱۰ موازی (Parallel)
۱۱ پادموازی (Antiparallel)
۱۲ پرولین (Proline)
۱۳ پیچها (Turns)
۱۴ حلقههای بیقاعده (Random Coils)
۱۵ دناتوره شدن (Denaturation)